Forschung für den Mittelstand - Die IGF-Projektdatenbank

Einfluss der Proteinquelle auf die Struktur und Technofunktionalität elektrogesponnener Protein-Polysaccharid-Konjugate

Weltweit werden Proteinisolate und -konzentrate als Emulgatoren, Schaum- oder Gelbildner bei der Herstellung von Lebensmitteln eingesetzt. Dabei werden derzeit vorwiegend Proteine tierischen Ursprungs, z.B. Gelatine, Casein oder Molkenproteine, genutzt. Aufgrund von Veränderungen im Verbraucherverhalten und wachsenden Engpässen in der Verfügbarkeit ist die Industrie jedoch zunehmend an einem Einsatz pflanzlicher Proteine interessiert. Nutzpflanzen, wie Soja, Raps, Erbsen, Weizen etc., stellen nachhaltige und wirtschaftlich attraktive Rohstoffquellen dar.

Das zentrale Problem, das derzeit den Einsatz pflanzlicher Proteine in Lebensmitteln begrenzt, sind deren unzureichende technofunktionelle Eigenschaften. So sind viele pflanzliche Proteine nur gering löslich und bilden bei pH-Wert- und Temperaturänderungen rasch Präzipitate, was mit einem Verlust ihrer emulgierenden und stabilisierenden Wirkung verbunden ist.

Vorarbeiten zeigten, dass die Konjugation von Proteinen mit Polysacchariden (Dextranen) mittels Elektrospinnprozess, gefolgt von einer thermischen Behandlung stabile, wasserlösliche Endprodukte generiert. Um diese Hypothese zu überprüfen, sollen im Rahmen des Vorhabens einerseits Erkenntnisse zum Einfluss des Herstellungsprozesses auf die physikochemischen und technofunktionellen Eigenschaften (Emulgierfähigkeit, Hydrierverhalten, Benetzbarkeit) der erzeugten Glykokonjugate gewonnen werden, andererseits sollen anhand strukturanalytischer Arbeiten Einblicke in die kovalenten Verknüpfungspunkte der Protein-Polysaccharid-Konjugate auf molekularer Ebene erhalten werden.

Die Verwendung dieser Konjugate ist nicht nur für die Lebensmittelindustrie von Interesse, sondern bietet Herstellern von Pflanzeneiweiß, insbesondere KMU, durch die verbesserten technofunktionellen Eigenschaften der Konjugate auch die Möglichkeit, in neue Märkte vorzustoßen.

Ergebniszusammenfassung:

Ziel des Projektes war es, einen neuen Prozess für die Herstellung pflanzlicher Glykoproteinkonjugate mit verbesserten technofunktionellen Eigenschaften zu erforschen. Hierzu wurden Protein-Polysaccharid-Mischungen mittels nadellosem Elektrospinnen zu ultrafeinen Fasern versponnen. Dabei wurde als Grundhypothese postuliert, dass der unmittelbare räumliche Kontakt der molekularen Reaktionspartner in den Fasern verbunden mit deren Immobilisierung im festen Zustand sowie die große Oberfläche der Fasern zu einer effizienteren Bildung glykierter Proteine bei geringer Bildung sekundärer Maillard-Reaktionsprodukte nach einer thermischen Behandlung der Fasern führt. Im Rahmen des Projekts wurden verschiedene pflanzliche Proteine auf ihre Eignung zum Elektrospinnen mit Maltodextrin untersucht. Die Zugabe eines weiteren Maltodextrins mit höherem Dextrose Äquivalent beeinträchtigte die Spinnbarkeit nicht, erhöhte aber aufgrund der erhöhten Anzahl reaktiver Carbonylgruppen die Glykoproteinausbeute. Die Glykation von Erbsenproteinisolat mit Maltodextrin konnte erfolgreich unter verschiedenen Reaktionsbedingungen ohne die Bildung von Maillard-induzierten Bräunungsprodukten demonstriert werden. Verbunden mit der Glykation sank der isoelektrische Punkt der Erbsenproteine während die Proteinlöslichkeit stieg. Erbsenprotein-Maltodextrin-Konjugate zeigten verbesserte Emulgiereigeschaften im Vergleich zu unglykierten Erbsenproteinen in Öl-in-Wasser-Modellemulsionen. Die physikalische Strukturierung von Protein-Polysaccharid-Gemischen mittels eines Elektrospinnprozesses gefolgt von einer thermischen Behandlung der Fasern eignet sich demnach zur effizienten Bildung glykierter Proteine ohne Bildung unerwünschter sekundärer Reaktionsprodukte. Der Lebensmittelindustrie steht damit eine neue Klasse technofunktioneller Stoffen auf Pflanzenproteinbasis zur Verfügung, die über gute Wasserlöslichkeit und Emulgiereigenschaften verfügen.